Cuire les protéines

    Cuire les protéines

    Introduction

    En cuisinant les aliments, de nombreux changements se produisent dans les principes nutritionnels ; parmi ceux-ci, certains sont positifs et bénéfiques pour la nutrition humaine, tandis que d'autres sont négatifs.


    Dénaturation

    La cuisson des protéines, ou plutôt la cuisson des aliments qui contiennent des protéines, implique tout d'abord la modification structurelle des peptides appelée dénaturation des protéines. Plus précisément, par dénaturation des protéines, nous entendons la distorsion physique des structures secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines, qui se produit par la rupture des liaisons stabilisatrices (telles que les ponts disulfure).


    La dénaturation est un aspect positif, en effet, c'est l'objectif fondamental pour lequel il est important de cuire des protéines qui, par ce processus, perdent leur fonction biologique d'origine et ont tendance à coaguler, s'agréger et perdre de la solubilité.
    La dénaturation débute à des températures avoisinant les 60-70°C et est facilitée par un pH acide (<7) et/ou des enzymes coagulantes-digestives.

    Sulfure d'hydrogène

    La dénaturation des protéines lors de la cuisson a aussi un côté désagréable ; dans certains aliments, tels que les œufs ou le lait, la libération de sulfure d'hydrogène ou de sulfure d'hydrogène ou de sulfure de dihydrogène (H2S) se produit à la suite de la rupture des ponts disulfures.



    Le H2S est un composé toxique qui agit négativement sur les cellules de tous les tissus (sauf les globules rouges) car il inhibe la respiration mitochondriale ; évidemment, à travers la simple cuisson des aliments, la libération d'H2S est minime et d'une importance extrêmement limitée... mais pour l'exactitude de la divulgation, il faut quand même s'en souvenir.

    Hydrolyse

    Outre la dénaturation des structures protéiques complexes, la cuisson des protéines augmente également leur digestibilité grâce à l'hydrolyse des chaînes peptidiques (également facilitée par un environnement acide et/ou des enzymes spécifiques) ; cette réaction se produit en cassant les liaisons peptidiques et implique la différenciation en chaînes d'acides aminés plus petites qui sont plus facilement attaquées par les sucs digestifs.

    Altération de la chaîne latérale des acides aminés et oxydation du groupe racine

    La cuisson des protéines à des températures > 100°C modifie la chaîne latérale de certains acides aminés et parfois (en présence d'oxygène) provoque l'oxydation du groupement radical (R). Les acides aminés les plus sensibles sont : les sulfures : cystéine, cystine, méthionine (qui, comme anticipé, peut libérer de l'hydrogène sulfuré) et hétérocycliques : tryptophane, tyrosine et histidine (le tryptophane, en cuisine > 200°C, peut se transformer en hydrocarbures aromatiques polycycliques ).


    réaction de Maillard

    La réaction de Maillard (Louis Camille Maillard 1912) détermine la formation de composés bruns et salés à la cuisson (aromatiques polycycliques) et repose sur l'union des groupements aminés des protéines avec des sucres simples.


    Mécanisme de Maillard : 1) condensation du groupe NH2 d'un acide aminé avec un glucide et production conséquente d'une base de Shiff ; 2) transformation de la base Shiff en un produit Amadori ; 3) transformation du produit Amadori en hydrocarbures aromatiques polycycliques - qui par cuisson confèrent aux aliments une couleur brune et un goût "cuit" - mais aussi en composés intermédiaires tels que l'hydroxyméthylfurfural (HMF) ou les mélanoïdines.

    NB. D'un point de vue nutritionnel, la réaction de Maillard entraîne la perte partielle de l'acide aminé lysine et une diminution de la digestibilité des mélanoïdines car indigestes.

    conclusions

    En définitive, il est possible d'affirmer que la cuisson des protéines ou des aliments qui en contiennent, implique des aspects positifs tels que : la dénaturation des structures secondaires, tertiaires et quaternaires, et l'hydrolyse des protéines avec libération d'acides aminés et/ou de peptides ; cependant, la cuisson des protéines détermine également plusieurs aspects négatifs tels que : la libération de H2S, l'altération et l'oxydation des chaînes latérales et des radicaux appartenant aux acides aminés, et l'activation de la réaction de Maillard. Ces altérations indésirables peuvent être atténuées en évitant d'exposer les aliments protéinés à des températures de cuisson élevées, atteintes par exemple lors de la friture ou de la grillade à feu vif. Enfin, il faut rappeler que la cuisson des aliments protéinés par excellence (poisson et viande) est indispensable pour prévenir les intoxications alimentaires de toutes sortes ; à cet égard, voir les articles : poisson cru et viande crue. Quant aux œufs et aux légumineuses, qui sont également riches en protéines, la cuisson est importante pour inactiver les antinutriments qui pourraient nuire à l'organisme.



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