PROTEASE (ou peptidases): enzimas hidrolíticas envolvidas na digestão de proteínas. Com sua ação, as proteases são capazes de quebrar as ligações peptídicas que unem os vários aminoácidos e de cuja concatenação repetida se originam as moléculas de proteína.
As proteases do trato digestivo, sintetizadas no estômago, pâncreas e mucosa intestinal, são divididas em endopeptidases e exopeptidases. Juntas, essas enzimas são essenciais para a digestão das proteínas dos alimentos, que são reduzidas a fragmentos moleculares pequenos o suficiente para permitir sua absorção.
| Endopeptidasi | Esopeptidasi |
| Eles dividem as ligações peptídicas dentro da molécula de proteína, dando origem a peptídeos de vários comprimentos. | Eles hidrolisam ligações peptídicas localizadas nas extremidades da cadeia de aminoácidos. |
ORIGINE |
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| Gástrico e pancreático | Pancreático e intestinal |
- Pepsina: produzida pelas células pépticas do estômago de forma inativa (pepsinogênio). Ativado por ácido clorídrico. Ele intervém principalmente nas ligações peptídicas que envolvem aminoácidos aromáticos (como tirosina, triptofano e fenilalanina). - Tripsina: produzida pelo pâncreas exócrino de forma inativa (tripsinogênio). Ativado pela enteropeptidase duodenal. Ele intervém principalmente nas ligações peptídicas que envolvem aminoácidos básicos (como arginina e lisina) - Quimotripsina: produzida pelo pâncreas exócrino de forma inativa (quimiotripsinogênio). Ativado por tripsina. Ele intervém principalmente nas ligações peptídicas que envolvem aminoácidos aromáticos (como tirosina, triptofano e fenilalanina). - Elastase: produzida pelo pâncreas exócrino de forma inativa (pré-pró-elastase). Ativado por tripsina. A única enzima capaz de atacar a elastina e, como tal, muito importante para a digestão de alimentos cárneos. |
- Carboxipeptidase: produzida e secretada pelo pâncreas exócrino em parte na forma ativa e em parte na forma inativa. Eles intervêm nas ligações peptídicas colocadas na extremidade carboxila da cadeia de aminoácidos. - Aminopeptidases: produzidas e secretadas pela mucosa duodenal. Eles intervêm nas ligações peptídicas colocadas na extremidade carboxila da cadeia de aminoácidos. - Dipeptidases: secretadas por enterócitos do intestino delgado, elas hidrolisam a ligação peptídica que mantém pares únicos de aminoácidos juntos |
As proteases usadas para a digestão de proteínas de origem alimentar representam apenas uma pequena parte da grande família à qual pertencem. Se pensarmos que as enzimas, como muitos hormônios, são moléculas de natureza proteica, percebemos a importância do papel desempenhado pelas proteases. Qual a melhor maneira de regular a atividade dessas moléculas do que degradá-las, se necessário, por meio de proteases específicas? Assim, as células do sistema imunológico contêm proteases para digerir a membrana celular de microrganismos estranhos, que por sua vez (estamos falando de bactérias) têm, por um lado, a capacidade de secretar enzimas proteolíticas para invadir a célula e, por outro lado, para liberar toxinas proteicas (exotoxinas) das quais devemos nos defender. Algumas proteases plasmáticas, como a antitrombina III e a plasmina, desempenham um papel importante na coagulação, evitando uma ativação excessiva desse mecanismo, que é potencializado pela trombina (também pertencente à grande família das proteases).
A ação modulatória das proteases é, portanto, fundamental na regulação das várias funções corporais; se proteínas anormais se originam da síntese de proteínas, por exemplo, é muito importante que sejam degradadas o mais rápido possível. Da mesma forma, na cicatrização de feridas, o tecido cicatricial não pode crescer indefinidamente, mas deve ser limitado por proteases específicas. Além disso, se considerarmos que as proteases degradam e destroem as moléculas de proteínas, devemos esperar que existam fatores, inclusive outras proteases, capazes de regular sua função e, assim, impedir que os fenômenos proteolíticos exaltados acabem causando danos aos tecidos do organismo.
Os fenômenos proteolíticos que afetam as fibras musculares são ativados pelo jejum e exercícios físicos prolongados para produzir energia e glicose a partir de alguns aminoácidos glicogênicos.
As proteases vegetais também são sintetizadas pelas plantas com o objetivo de se defender contra patógenos, degradar peptídeos e modificar a estrutura e função de outras proteínas. O caule do abacaxi (bromelaína), o mamão (papaína) e as sementes germinadas (malte de cevada) são particularmente ricos nele. A ingestão desses alimentos ou de seus extratos auxilia na regulação da função digestiva, auxiliando na ação das proteases endógenas liberadas no trato digestivo.
