Introdução
Editado pelo Dr. Gianfranco De Angelis
O termo "proteína" está agora difundido em todos os lugares e em todos os lugares, ouvimos falar de suplementos de proteína, proteínas em pó, barras de proteína, bebidas de proteína, etc. No entanto, poucos sabem seu verdadeiro significado.
Vou, portanto, tentar explicar o que as proteínas não são de um ponto de vista bioquímico, mas destacando seu tipo de estrutura e relação classificação.
classificação
Classificação de proteínas
- Com base na função desempenhada: enzimas, hormônios, transporte, armazenamento e proteínas estruturais;
- De acordo com a forma: proteínas fibrosas ou globulares;
- Em uma base química:
- proteínas simples: compostas apenas por aminoácidos
- proteínas compostas ou conjugadas: elas se unem a outras moléculas (por exemplo, açúcares, lipídios, ácidos nucléicos, metais, etc.).
simples
Existem duas classes de proteínas simples: fibrosas e globulares. A subdivisão é baseada na natureza dos aminoácidos que são obtidos com a hidrólise das proteínas, portanto sua classificação é baseada nos conceitos de solubilidade e composição química.
As proteínas simples dão origem a oito grupos de subdivisões: protaminas, histonas, albuminas, globulinas, glutelinas, prolaminas, fosfoprotídeos e escleroprotídeos.
Protamina
Le protamina são proteínas bastante simples, pois, por clivagem, dão origem a apenas alguns tipos de aminoácidos: principalmente arginina e lisina. Portanto, eles têm um baixo peso molecular.
Solúveis em água, de caráter fortemente básico, as protaminas são encontradas na natureza apenas no reino animal, combinadas com os ácidos nucléicos para formar nucleoprotídeos (especialmente em tecidos com função reprodutiva, por exemplo, nos espermatozóides de muitos peixes). Eles não são encontrados gratuitamente na natureza
As protaminas são isentas de aminoácidos sulfurados, triptofano e tirosina; em vez disso, eles são muito ricos em aminoácidos básicos (em particular arginina).
Istoni
o Istoni são protides bastante simples, ainda que mais complexos que as protaminas; como as últimas, as histonas pertencem apenas ao reino animal, têm caráter básico e são solúveis em água; em vez disso, distinguem-se por conter enxofre e por originar quantidades menores de bases exônicas na clivagem (arginina, histidina e lisina), das quais, entretanto, são ricas.
Como as protaminas, as histonas não são encontradas livres na natureza, mas combinadas com outras substâncias para formar protides. Eles são encontrados nas células vermelhas do sangue, nos leucócitos, nas cabeças dos espermatozóides; a globina é importante, que constitui o grupo de proteínas da hemoglobina.
Albumina
Le albumina são as proteínas mais conhecidas e facilmente acessíveis; sendo muito difundidos, eles deram seu nome a toda a classe de substâncias proteicas (substâncias albóides). No reino animal são muito difundidos e principalmente associados às globulinas, como constituintes das células e secreções celulares. Algumas de suas propriedades características são: solubilidade em água, coagulabilidade com o calor e a possibilidade de dar origem a todos os aminoácidos por divisão (são, portanto, proteínas completas de bom valor biológico). Eles têm um alto teor de leucina (cerca de 10-14%) e ácido glutâmico (7-13%); eles também contêm boas quantidades de arginina (6-10%) e lisina (6-8%).
As principais albuminas animais são: ovalbumina (ou albumina de ovo) e albumina de soro de leite (ou albumina de leite). Eles também são encontrados em muitas plantas, embora suas propriedades não sejam perfeitamente conhecidas. Uma característica da albumina animal é ter alto teor de enxofre, e considerável porcentagem dos aminoácidos cistina e metionina, enquanto os vegetais contêm quantidades modestas. Algumas albuminas de plantas são venenosas; é o caso da ricina no óleo de rícino.
Globulina
Le globulina são as proteínas mais comuns, tanto no reino animal quanto no vegetal. São muito semelhantes, do ponto de vista da constituição molecular, às albuminas, mas diferem em tamanho. Além disso, enquanto a albumina se dissolve na água, as globulinas são apolares; por outro lado, são solúveis em soluções salinas diluídas neutras (NaCl). Os mais comuns são: globulinas do sangue (α β, γ), lactoglobulina (leite), ovoglobulina (ovos), miosina e mioglobina (músculo). As globulinas vegetais são encontradas em particular nas sementes de muitas plantas, especialmente nas oleosas de leguminosas; muito ricas em globulinas são as proteínas da soja e do amendoim, onde formam quase todas as substâncias proteicas. Embora as globulinas animais não tenham grandes deficiências de aminoácidos, as do mundo das plantas são severamente deficientes em metionina (não surpreendentemente, o aminoácido limitante da soja e outras leguminosas).
Le Glutelina e prolamina (ou gliadinas) representam dois grupos de proteínas exclusivamente vegetais, tipicamente associadas. Juntos, eles constituem a maior porcentagem da reserva de proteína de cereais (90-95%).
Glutelina
Le glutelina possuem um equilíbrio razoável de aminoácidos e são muito ricas em ácido glutâmico, porém presentes em concentrações menores que as prolaminas. Eles são insolúveis em água, em soluções salinas e em álcool; eles coagulam sob o calor e são solúveis em ácidos e bases diluídos. A glutelina do trigo, chamada glutenina, forma um complexo proteico com a gliadina que constitui o glúten, essencial para a panificação e, em parte, para a plastificação das farinhas. No arroz, a glutelina presente é chamada de orizenina.
Prolammina ou Gliadina
Le prolamina contêm, em quantidades consideráveis, o aminoácido prolina, do qual deriva o nome. Pertencem apenas ao reino vegetal, de fato, junto com o glutelino, constituem a parte mais importante de muitos cereais, dos quais são facilmente extraídos. Eles também são chamados de gliadinas.
As gliadinas mais conhecidas são: as gliadina trigo, que deu seu nome a toda a classe: a ordem da cevada; o zein do milho. Eles são insolúveis em água e solúveis em álcool 60-80%. Eles não coagulam com o calor.
As prolaminas são ricas em ácido glutâmico, que representa 20-30% dos aminoácidos das sementes de cereais; prolina e leucina também são abundantes, enquanto os aminoácidos de enxofre, lisina (que não é surpreendentemente o aminoácido limitante típico dos cereais) e triptofano (deficiente no milho) são escassos. Essas deficiências de aminoácidos são responsáveis pela baixa eficiência protéica dos cereais. A intolerância congênita à gliadina é conhecida como doença celíaca.
Fosfoproteínas
I fosfoproteínas são proteínas particularmente ricas em ácido fosfórico, portanto ricas em fósforo na forma de ácido orto-fosfórico, ligadas para esterificar o grupo alcoólico de aminoácidos (como a serina). Eles têm propriedades ácidas devido aos hidrogênios do ácido fosfórico que não participam da esterificação. As fosfoproteínas não devem ser consideradas proteínas conjugadas, nem devem ser confundidas com nucleoproteínas, capazes de hidrólise do ácido fosfórico. Os fosfoprotídeos estão presentes principalmente nas proteínas de origem animal, onde existem dois importantes representantes: as caseínas do leite e a gema da gema (a vitelina é uma das substâncias fundamentais da gema e é uma proteína particularmente rica em fósforo). O ittulin de ovas de peixe também é lembrado. Os principais constituintes dessas proteínas são o ácido glutâmico (15-20%), a serina (que é abundante principalmente nas proteínas do ovo), a prolina (5-10%) e a lisina (5-7%). Por outro lado, a cistina é escassa.
Escleroprotidi
o escleroprotidi (o escleroproteína) também são chamados albuminóides ou proteinóides e indescritivelmente pertencem ao reino animal. Ao contrário das proteínas mencionadas acima, elas não fazem parte do protoplasma. São substâncias com considerável resistência química, insolúveis em água e solventes comuns, que se dissolvem apenas em ácidos e até resistem à maioria das enzimas proteolíticas. Em virtude de sua excepcional resistência química, desempenham funções mecânicas de revestimento, proteção e suporte, embora tenham pouco valor nutritivo. Os escleroprotídeos mais importantes em organismos animais são: colágeno (constituinte fundamental do tecido conjuntivo, cartilagem e osso), elastina (constituinte básico das fibras elásticas dos tendões e paredes dos vasos) e queratinas (constituintes das unhas, cabelo e cabelo, mas também escamas , chifres e penas). Os escleropeptídeos são compostos de poucos aminoácidos: a cistina (portanto enxofre) é abundante em queratina, enquanto o colágeno é rico em glicina (25%), prolina e hidroxiprolina, e deficiente em sulfurados, triptofano e tirosina. A glicina e a leucina são abundantes na elastina, enquanto a cistina é escassa. A queratina não é atacada pelo suco gástrico, portanto a digestibilidade e a absorção intestinal são muito baixas; ela tem uma importância escassa na alimentação. A fervura do colágeno com ácidos diluídos aumenta sua digestibilidade, transformando-o em gelatina.
Proteínas Conjugadas
Após uma breve visão geral dos oito grupos que subdividem proteínas simples, é necessário falar, ainda que brevemente, da segunda classe de proteínas, a saber, o proteínas conjugadas. Eles consistem em um protídeo simples quimicamente unido a um grupo não proteico denominado próteses. Grupos protéticos são substâncias orgânicas naturais que atuam como cofatores enzimáticos (auxiliares). A parte da proteína simples é geralmente uma proteína do grupo histona ou protamina. O grupo protético, por outro lado, é variável.
Dependendo do tipo, quatro classes de proteínas conjugadas são distinguidas:
- Glicoproteínas (proteínas com açúcares)
- Lipoproteínas (proteínas com lipídios)
- Fosfoproteínas (contêm grupos fosfóricos)
- Cromoproteínas (contêm metais, por exemplo, clorofila que contém Mg ou hemoglobina que contém ferro)
A descrição anterior pretende apenas explicar, ainda que de forma sucinta, como se classificam as proteínas, de forma a deixar claro que estas substâncias, para além da sua função atlética destinada a "construir" músculos, são fundamentais para a vida de todos os órgãos do nosso corpo. , cada um deles tendo uma tarefa específica.
